Las proteínas pueden clasificarse en dos grandes grupos, el de las proteínas fibrosas y las proteínas globulares. Las proteínas fibrosas son generalmente proteínas estáticas, cuya función principal es la de proporcinar soporte mecánico a las células y los organismos, suelen ser insolubles y están formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras. Entre las proteínas fibrosas podemos encontrar la alfa-queratina, componente principal del pelo y las uñas; el colágeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes.
Las alfa-queratinas
Las queratinas son las proteínas más abundantes del del pelo y las uñas y forman parte de la piel de los animales. Las alfa-queratinas son miembros de las proteínas filalentosas intermedias, que realizan un función estructural muy importante en el el nucleo, citoplasma y superficie de muchos tipos celulares. La estructura típica de las queratinas es la siguiente: las moléculas individuales poseen largos fragmentos (aprox. 300 residuos) estructurados en forma de alfa-hélice. Un par de hélices se enrollan entre si para formar la estructura de ovillo enrollado a izquierdas; dos ovillos enrollados vuelven a unirse para formar una protofibrilla de cuatro moléculas; finalmente, ocho protofibrillas se unen para formar una microfibrilla, que es la base de la estructura del pelo. Las microfibrillas son elásticas y flexibles.
Las alfa-queratinas presentan un mayor porcentaje de cisteínas que otras proteínas, con lo que se pueden establecer puentes disulfuros entre las distintas estructuras helicoidales, lo que da mayor rigidez a las microfibrillas.
Mediante la aplicación de agentes reductores y de calor húmedo se puede cambiar el patrón de enlaces disulfuro entre las distitas cadenas polipeptídicas. Aplicando agentes oxidantes, una vez que el cabello se ha moldeado según la forma deseada, se consigue que se estableza un patrón de puentes disulfuro diferente y el cabello queda ondulado de modo "permanente".
La fibroína de la seda
Pauling y Corey postularon su modelo de hoja beta tras analizar los datos de difracción de rayos X de la fibroína de la seda, proteína formada por hojas beta antiparalelas ordenadas. La mayoría de estas proteínas están formadas por repeticiones de la secuencia:
-[Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Ala-(Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-Gly)8]n-
Dado que los residuos de las cadena laterales se disponen alternativamente a uno y otro lado de la cadena polipeptídica, los hidrógenos de la glicina se situarían a un lado de la cadena y los grupos metilo e hidroximetilo, de la alanina y serina, se situarían al otro lado de la cadena permitiendo un estrecho empaquetamiento de las cadenas. La flexibilidad de la fibroína de la seda se debe a que las cadenas se mantienen unidad solo por fuerzas de van der Waals entre las cadenas laterales.
El colágeno
El colágeno es una proteína fibrosa componente de la piel, los huesos, los tendones y los dientes. La unidad básica de la fibra de colágeno es una triple hélice denominada tropocolágeno Cada cadena del tropocolágeno, de unos 1000 residuos de longitud, está formado por una hélice a izquierda con 3,3 residuos por vuelta y 0,29 nm de elevación. Las tres cadenas que forman el tropocolágeno se enrollan entre sí a derechas. La secuencia de aminoácidos del colágeno es extraordinariamente regular. Prácticamente cada tres residuos contiene una glicina, también presenta una mayor proporcion de prolina que el resto de las proteínas. Otra caracteristica es la presencia de residuos de 4-hidroxiprolina, aminoácidos que raramente se encuentra en otras proteínas. Los residuos de glicina se situan en la zona del tropocolágeno donde las tres hélices se encuentran más cerca, lo que hace que sea este aminoácido el único que no presente impedimentos estéricos en dicha posición.
Las moléculas de tropocolágeno se empaquetan juntas según se muestra en la figura. Esta disposición proporciana una notable resistencia que se ve favorecida por la aparición de enlaces cruzados entre residuos de lisína de moléculas de tropocolágeno adyacentes. La formación de estos enlaces cruzados es un proceso que dura durante toda la vida lo cual favorece la perdida de elasticidad del colágeno en las personas mayores.
Proteínas globulares
Las proteínas fibrosas tienen misiones estructurales en los organismos y por tanto son muy abundantes y esenciales para el mismo. Sin embargo, la gran mayoría de las funciones celulares las llevan a cabo proteínas globulares. Su nombre se debe a que sus cadenas polipéptídicas se pliegan sobre si misma de manera compacta. La gran variedad de plegamientos diferentes que encontramos en las proteínas globulares refleja la variedad de funciones que realizan estas proteínas. A pesar de esta enorme variedad de plegamientos podemos encontrar una serie de motivos y principios comunes.
La estructura terciaria de una proteína es el modo en el cual se pliega la cadena polipetídica. La complejidad que presenta la estructura terciaria de las proteínas hace que que se distingan subestructuras dentro de ésta. En la imagen vemos diferentes representaciones de la estructura terciaria de la mioglobina.
Estructuras supersecundarias y dominios
También se llaman motivos o plegamientos. Podemos definir la estructura supersecundaria como una determinada combinación de estructuras secundarías que aparecen en diferentes proteínas. La estructura supersecundaría puede tener una determinada función o simplemente pertenecer a una unidad funcional mayor denominada dominio. Por otro lado, el mismo tipo de estructura supersecundaría puede tener diferente función en proteínas diferentes.
Existen varios ejemplos de este tipo de estructura el tipo beta-alfa-beta consta de dos hojas beta paralelas unidas mediante una hélice alfa. Los meandros constan de hojas betas antiparalelas conectadas por giros beta, cuando solo hay dos hojas beta se habla de horquilla beta. La guardas griecas o grecas se forman cuando porciones de hojas betas no son secuenciales. Otro motivo común es la hélice-bucle-hélice
Muchas cadenas polipeptídicas se pliegan en dos o más unidades globulares estables que se denominan dominios. Estos dominios pueden presentarse claramente separados formando zonas lobulares o interaccionar fuertemente con otros dominios haciendo más dificir la distinción entre dominios individuales.
La relación entre la estrutura de un dominio y la función es compleja. A veces una determinada función es realizada por un dominio individual, mientras que en otras ocasiones la función requiere la existencia de más de un dominio, por ejemplo, los sitios de unión para pequeñas moléculas o los sitios activos de determinados enzimas se forman en la interfase de dos dominios con participación de residuos de ambos.
Clasificación estructural de las Proteínas
Actualmente se clasifican las proteínas desde el punto estructural en cuatro grupos principales (todo a, todo b, a/b y a+b) junto con otros tres grupos adicionales. Esta clasificación se recoge en el banco de datos de SCOP ("Structural Casification Of Proteins").
Práticamente todas las proteínas presentan similaridades estruturales con otras proteínas y en algunos de los casos esta similiaridad va acompañada de un origen evolutivo común. la base de datos SCOP proporciona una descrpción detallada y comprensiva de las relaciones estructurales y evolutivas entre las estructuras proteicas conocidas.
Esta clasificación de la base de datos de SCOP es jerarquica. Las proteínas se clasifican en familias cuando presentan similitudes de secuencia primaria y/o estructura y función demostrable. Cuando dos o más familias con poco similitud en estructura primaria presentan similitud en estructura y función se agrupan en una superfamilia. Los dos grupos más altos, plegamiento y clase, se basan exclusivamente en aspectos estructurales. En la tabla se muestran los diferentes grupos de la calificación SCOP y se puede visualizar un ejemplo de cada clase.
SCOP: Clasificación Estructural de Proteínas
Papel de las interacciones moleculares en la estabilización de la estructura proteíca Enlaces covalentes y no covalentes
Los enlaces covalentes son el principal factor de estabilización de los compuestos orgánicos y también mantienen a los átomos unidos en conformaciones geométricas específicas. No obstante, a pesar de que las energías de los enlaces no covalentes son inferiores a las de los enlaces covalentes, las diversas fuerzas atractivas no covalentes tienen una gran importancia. Este tipo de inetracciones son las responsables de mantener la estructura de las biomoléculas.
¿Qué es lo que que hace que las interacciones no covalentes sean tan importantes en Biología y Bioquímica?
Los enlaces covalentes más importante en Bioquímica son los enlaces C–C, C–H, C–OH y C–NH2, cuya energía de enlace oscila entre 300 y 400 kJ/mol. Las interacciones no covalentes son de 10 a 100 veces más débiles.
En la tabla aparecen las principales interacciones no covalentes que son importantes en el el mantenimiento de la estructura de las proteínas.
La menor energía de estas interacciones las hacen importantes dado que pueden romperse y volverse a formar durante las interacciones moleculares. Las interacciones moleculares dependen de un rápido recambio de parejas moleculares que podría no producirse si las interacciones fuesen más fuertes.
Además estas interacciones también estabilizan la estructura cuaternaria de las proteínas, nivel de organización que aparece en las proteínas compuestas por más de una cadena polipeptídica.
La estructura cuaternaria se refiere a como las distintas cadenas polipeptídicas se asocian entre sí y se disponen espacialmente.
Las alfa-queratinas
Las queratinas son las proteínas más abundantes del del pelo y las uñas y forman parte de la piel de los animales. Las alfa-queratinas son miembros de las proteínas filalentosas intermedias, que realizan un función estructural muy importante en el el nucleo, citoplasma y superficie de muchos tipos celulares. La estructura típica de las queratinas es la siguiente: las moléculas individuales poseen largos fragmentos (aprox. 300 residuos) estructurados en forma de alfa-hélice. Un par de hélices se enrollan entre si para formar la estructura de ovillo enrollado a izquierdas; dos ovillos enrollados vuelven a unirse para formar una protofibrilla de cuatro moléculas; finalmente, ocho protofibrillas se unen para formar una microfibrilla, que es la base de la estructura del pelo. Las microfibrillas son elásticas y flexibles.
Las alfa-queratinas presentan un mayor porcentaje de cisteínas que otras proteínas, con lo que se pueden establecer puentes disulfuros entre las distintas estructuras helicoidales, lo que da mayor rigidez a las microfibrillas.
Mediante la aplicación de agentes reductores y de calor húmedo se puede cambiar el patrón de enlaces disulfuro entre las distitas cadenas polipeptídicas. Aplicando agentes oxidantes, una vez que el cabello se ha moldeado según la forma deseada, se consigue que se estableza un patrón de puentes disulfuro diferente y el cabello queda ondulado de modo "permanente".
La fibroína de la seda
Pauling y Corey postularon su modelo de hoja beta tras analizar los datos de difracción de rayos X de la fibroína de la seda, proteína formada por hojas beta antiparalelas ordenadas. La mayoría de estas proteínas están formadas por repeticiones de la secuencia:
-[Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Ala-(Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-Gly)8]n-
Dado que los residuos de las cadena laterales se disponen alternativamente a uno y otro lado de la cadena polipeptídica, los hidrógenos de la glicina se situarían a un lado de la cadena y los grupos metilo e hidroximetilo, de la alanina y serina, se situarían al otro lado de la cadena permitiendo un estrecho empaquetamiento de las cadenas. La flexibilidad de la fibroína de la seda se debe a que las cadenas se mantienen unidad solo por fuerzas de van der Waals entre las cadenas laterales.
El colágeno
El colágeno es una proteína fibrosa componente de la piel, los huesos, los tendones y los dientes. La unidad básica de la fibra de colágeno es una triple hélice denominada tropocolágeno Cada cadena del tropocolágeno, de unos 1000 residuos de longitud, está formado por una hélice a izquierda con 3,3 residuos por vuelta y 0,29 nm de elevación. Las tres cadenas que forman el tropocolágeno se enrollan entre sí a derechas. La secuencia de aminoácidos del colágeno es extraordinariamente regular. Prácticamente cada tres residuos contiene una glicina, también presenta una mayor proporcion de prolina que el resto de las proteínas. Otra caracteristica es la presencia de residuos de 4-hidroxiprolina, aminoácidos que raramente se encuentra en otras proteínas. Los residuos de glicina se situan en la zona del tropocolágeno donde las tres hélices se encuentran más cerca, lo que hace que sea este aminoácido el único que no presente impedimentos estéricos en dicha posición.
Las moléculas de tropocolágeno se empaquetan juntas según se muestra en la figura. Esta disposición proporciana una notable resistencia que se ve favorecida por la aparición de enlaces cruzados entre residuos de lisína de moléculas de tropocolágeno adyacentes. La formación de estos enlaces cruzados es un proceso que dura durante toda la vida lo cual favorece la perdida de elasticidad del colágeno en las personas mayores.
Proteínas globulares
Las proteínas fibrosas tienen misiones estructurales en los organismos y por tanto son muy abundantes y esenciales para el mismo. Sin embargo, la gran mayoría de las funciones celulares las llevan a cabo proteínas globulares. Su nombre se debe a que sus cadenas polipéptídicas se pliegan sobre si misma de manera compacta. La gran variedad de plegamientos diferentes que encontramos en las proteínas globulares refleja la variedad de funciones que realizan estas proteínas. A pesar de esta enorme variedad de plegamientos podemos encontrar una serie de motivos y principios comunes.
La estructura terciaria de una proteína es el modo en el cual se pliega la cadena polipetídica. La complejidad que presenta la estructura terciaria de las proteínas hace que que se distingan subestructuras dentro de ésta. En la imagen vemos diferentes representaciones de la estructura terciaria de la mioglobina.
Estructuras supersecundarias y dominios
También se llaman motivos o plegamientos. Podemos definir la estructura supersecundaria como una determinada combinación de estructuras secundarías que aparecen en diferentes proteínas. La estructura supersecundaría puede tener una determinada función o simplemente pertenecer a una unidad funcional mayor denominada dominio. Por otro lado, el mismo tipo de estructura supersecundaría puede tener diferente función en proteínas diferentes.
Existen varios ejemplos de este tipo de estructura el tipo beta-alfa-beta consta de dos hojas beta paralelas unidas mediante una hélice alfa. Los meandros constan de hojas betas antiparalelas conectadas por giros beta, cuando solo hay dos hojas beta se habla de horquilla beta. La guardas griecas o grecas se forman cuando porciones de hojas betas no son secuenciales. Otro motivo común es la hélice-bucle-hélice
Muchas cadenas polipeptídicas se pliegan en dos o más unidades globulares estables que se denominan dominios. Estos dominios pueden presentarse claramente separados formando zonas lobulares o interaccionar fuertemente con otros dominios haciendo más dificir la distinción entre dominios individuales.
La relación entre la estrutura de un dominio y la función es compleja. A veces una determinada función es realizada por un dominio individual, mientras que en otras ocasiones la función requiere la existencia de más de un dominio, por ejemplo, los sitios de unión para pequeñas moléculas o los sitios activos de determinados enzimas se forman en la interfase de dos dominios con participación de residuos de ambos.
Clasificación estructural de las Proteínas
Actualmente se clasifican las proteínas desde el punto estructural en cuatro grupos principales (todo a, todo b, a/b y a+b) junto con otros tres grupos adicionales. Esta clasificación se recoge en el banco de datos de SCOP ("Structural Casification Of Proteins").
Práticamente todas las proteínas presentan similaridades estruturales con otras proteínas y en algunos de los casos esta similiaridad va acompañada de un origen evolutivo común. la base de datos SCOP proporciona una descrpción detallada y comprensiva de las relaciones estructurales y evolutivas entre las estructuras proteicas conocidas.
Esta clasificación de la base de datos de SCOP es jerarquica. Las proteínas se clasifican en familias cuando presentan similitudes de secuencia primaria y/o estructura y función demostrable. Cuando dos o más familias con poco similitud en estructura primaria presentan similitud en estructura y función se agrupan en una superfamilia. Los dos grupos más altos, plegamiento y clase, se basan exclusivamente en aspectos estructurales. En la tabla se muestran los diferentes grupos de la calificación SCOP y se puede visualizar un ejemplo de cada clase.
SCOP: Clasificación Estructural de Proteínas
Papel de las interacciones moleculares en la estabilización de la estructura proteíca Enlaces covalentes y no covalentes
Los enlaces covalentes son el principal factor de estabilización de los compuestos orgánicos y también mantienen a los átomos unidos en conformaciones geométricas específicas. No obstante, a pesar de que las energías de los enlaces no covalentes son inferiores a las de los enlaces covalentes, las diversas fuerzas atractivas no covalentes tienen una gran importancia. Este tipo de inetracciones son las responsables de mantener la estructura de las biomoléculas.
¿Qué es lo que que hace que las interacciones no covalentes sean tan importantes en Biología y Bioquímica?
Los enlaces covalentes más importante en Bioquímica son los enlaces C–C, C–H, C–OH y C–NH2, cuya energía de enlace oscila entre 300 y 400 kJ/mol. Las interacciones no covalentes son de 10 a 100 veces más débiles.
En la tabla aparecen las principales interacciones no covalentes que son importantes en el el mantenimiento de la estructura de las proteínas.
La menor energía de estas interacciones las hacen importantes dado que pueden romperse y volverse a formar durante las interacciones moleculares. Las interacciones moleculares dependen de un rápido recambio de parejas moleculares que podría no producirse si las interacciones fuesen más fuertes.
Además estas interacciones también estabilizan la estructura cuaternaria de las proteínas, nivel de organización que aparece en las proteínas compuestas por más de una cadena polipeptídica.
La estructura cuaternaria se refiere a como las distintas cadenas polipeptídicas se asocian entre sí y se disponen espacialmente.
