1) Nomenclatura y Conformación
2) Enlace Peptídico
3) Ángulos de Torsión
1) Nomenclatura y Conformación
Las cadenas laterales de los aminoácidos se nombran utilizando el alfabeto griego desde el carbono quirálico, Calfa, el siguiente carbono unido a este se llama Carbono beta , luego se llaman Carbono gamma, si existe una ramificacion entonces ambos carbones reciben el mismo nombre pero se numeran distinto delta1 y delta2, epsilon, zeta respectivamente. Los atomos o grupos funcionales unidos a los carbonos reciben el mismo nombre que el carbono al cual estan unidos, asi por ejemplo la lisina posee un grupo Amino unido al carbono epsilon y se denomina Epsilon Amino y los grupos unidos al carbono alfa se llaman Alfa amino y Alfa Carboxilo
Los ángulos de torsión se nombran como c1(chi1) , c2(chi2) , c3 (chi3) , etc.
El ángulo c1 es objeto de ciertas restricciones debido al impedimento estérico entre el átomo g de la cadena lateral y los átomos de la cadena principal. Las diferentes conformaciones de la cadena lateral como una función del ángulo c1, son referidas como: gauche(+), trans y gauche(-).
La conformación más abundante es gauche(+) en la cual el átomo g está en posición opuesta al grupo carbonilo (grupo "CO"), del residuo, considerando una vista a lo largo del enlace Cb-Ca.
La conformación menos abundante es la gauche(-) la cual se presenta cuando la cadena lateral está en posición opuesta al hidrógeno sustituyente del Ca. Esta conformación es inestable debido a que el átomo g está en contacto estrecho con los grupos CO y NH de la cadena principal. La conformación gauche(-) es adoptada ocasionalmente por residuos de serina y treonina en una hélice donde el impedimento estérico es compensado por la formación de un puente de hidrógeno entre el oxígeno g y la cadena principal.
La conformación trans es la segunda en abundancia, en esta conformación el átomo se encuentra en posición opuesta al nitrógeno de la cadena principal.
Aunque las conformaciones gauche(+) y trans son adoptadas con una abundancia similar, la conformación gauche(+) tiende a dominar.
Los aminoácidos alifáticos que son bifurcados en Cb, es decir valina e isoleucina, no adoptan la conformación trans muy a menudo ya que esto implica que uno de los átomos Cg adquiera una posición gauche(-) inestable.
En general, las cadenas laterales tienden a adoptar los mismos tres ángulos de torsión (+/-60 y 180º ) alrededor de c 2 ya que esto corresponde a conformaciones alternadas. Sin embargo, para residuos con un átomo g con una hidridización sp2, tales como fenilalanina, tirosina, etc., c2 raramente adquiere el valor de 180º debido a que esto implicaría una conformación eclipsada. Para estas cadenas laterales el ángulo generalmente está alrededor de +/- 90º ya que esto minimiza los contactos cercanos. Para residuos tales como aspartato y asparragina el valor del ángulo c2 está fuertemente influenciado por la capacidad de formar puente de hidrógeno de la cadena lateral y su ambiente. Consecuentemente estos residuos adoptan un amplio rango de ángulos c2.
De acuerdo a esto los aminoácidos pueden tener varias conformaciones en sus cadenas laterales y cada uno de estas conformaciones se denomina rotamero. Algunos aminoácidos tienen mas rotameros que otros y en una proteina pueden utilizar todos o solo algunos de ellos dependiendo del impedimento esterico que posea cada residuo en particular. Para la Arginina se tienen 28 rotameros diferentes , aca se presentan solo 6 de ellos para una mejor visualización.
2) El Enlace Peptídico
Los aminoácidos pueden reaccionar con su grupo amino, con su grupo carboxílo y si poseen algún grupo reactivo con su cadena lateral. La reacción más importante que pueden realizar es la condensación del grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxílo de otro aminoácido liberando una molécula de agua, con la formación de un enlace amida llamado enlace peptídico, la molécula resultante se llama un dipéptido.
En el siguiente esquema puede observar que el enlace central N-C, tiene un carácter de semi-doble enlace ya que los grupos N y C=O puede establecer formas resonantes. Este carácter de semi-doble enlace, lleva a la formación de un plano donde se encuentran tanto los átomos centrales N y C, como los átomos unidos a ellos, dando lugar a un rectángulo donde los vértices están formados por el C a del aminoácido n, el átomo de H del grupo amino, el Ca del aminoácido n+1, y el átomo de O del grupo carboxílico. Este plano que une dos aminoácidos tiene libre rotación a través de los carbonos alfa, en donde además se encuentran ubicados los grupos laterales de los aminoácidos.
3) Angulos de Torsion
La figura de en frente muestra los tres ángulos de torsión principales del enlace peptídico o de un polipéptido: phi (F), psi (Y), y omega (W).
La planaridad del enlace peptídico es de 180ºen casi todos los enlaces peptídicos de la cadena principal. Solo en raros casos es de 10º para un enlace peptídico cis el cual implica un residuo de prolina.
Si tenemos una serie de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos , se puede apreciar que en un extremo de la cadena el aminoácido tiene su grupo amino sin combinar y en el otro extremo de la cadena , el aminoácido tiene su grupo carboxílo sin combinar. Esto ha dado lugar a la nomenclatura de extremo N, o extremo amino y extremo C o extremo carboxílo, para el extremo con el grupo amino o carboxílo libre, respectivamente. Además por convención en una cadena polipeptídica, el primer aminoácido de la cadena es aquel del extremo amino, es decir el que tiene el grupo amino libre, por lo mismo el último aminoácido de la cadena es aquel del extremo carboxílo, es decir aquel que tiene el grupo carboxílo libre.
Se puede entonces definir una proteína como una cadena polipeptídica con peso molecular mayor a 5.000, las cadenas con pesos menores se llaman polipéptidos y si presentan menos de 10 aminoacidos se denominan oligopeptidos. Existen muchos polipéptidos y oligopéptidos con importantes funciones biológicas.
2) Enlace Peptídico
3) Ángulos de Torsión
1) Nomenclatura y Conformación
Las cadenas laterales de los aminoácidos se nombran utilizando el alfabeto griego desde el carbono quirálico, Calfa, el siguiente carbono unido a este se llama Carbono beta , luego se llaman Carbono gamma, si existe una ramificacion entonces ambos carbones reciben el mismo nombre pero se numeran distinto delta1 y delta2, epsilon, zeta respectivamente. Los atomos o grupos funcionales unidos a los carbonos reciben el mismo nombre que el carbono al cual estan unidos, asi por ejemplo la lisina posee un grupo Amino unido al carbono epsilon y se denomina Epsilon Amino y los grupos unidos al carbono alfa se llaman Alfa amino y Alfa Carboxilo
Los ángulos de torsión se nombran como c1(chi1) , c2(chi2) , c3 (chi3) , etc.
El ángulo c1 es objeto de ciertas restricciones debido al impedimento estérico entre el átomo g de la cadena lateral y los átomos de la cadena principal. Las diferentes conformaciones de la cadena lateral como una función del ángulo c1, son referidas como: gauche(+), trans y gauche(-).
La conformación más abundante es gauche(+) en la cual el átomo g está en posición opuesta al grupo carbonilo (grupo "CO"), del residuo, considerando una vista a lo largo del enlace Cb-Ca.
La conformación menos abundante es la gauche(-) la cual se presenta cuando la cadena lateral está en posición opuesta al hidrógeno sustituyente del Ca. Esta conformación es inestable debido a que el átomo g está en contacto estrecho con los grupos CO y NH de la cadena principal. La conformación gauche(-) es adoptada ocasionalmente por residuos de serina y treonina en una hélice donde el impedimento estérico es compensado por la formación de un puente de hidrógeno entre el oxígeno g y la cadena principal.
La conformación trans es la segunda en abundancia, en esta conformación el átomo se encuentra en posición opuesta al nitrógeno de la cadena principal.
Aunque las conformaciones gauche(+) y trans son adoptadas con una abundancia similar, la conformación gauche(+) tiende a dominar.
Los aminoácidos alifáticos que son bifurcados en Cb, es decir valina e isoleucina, no adoptan la conformación trans muy a menudo ya que esto implica que uno de los átomos Cg adquiera una posición gauche(-) inestable.
En general, las cadenas laterales tienden a adoptar los mismos tres ángulos de torsión (+/-60 y 180º ) alrededor de c 2 ya que esto corresponde a conformaciones alternadas. Sin embargo, para residuos con un átomo g con una hidridización sp2, tales como fenilalanina, tirosina, etc., c2 raramente adquiere el valor de 180º debido a que esto implicaría una conformación eclipsada. Para estas cadenas laterales el ángulo generalmente está alrededor de +/- 90º ya que esto minimiza los contactos cercanos. Para residuos tales como aspartato y asparragina el valor del ángulo c2 está fuertemente influenciado por la capacidad de formar puente de hidrógeno de la cadena lateral y su ambiente. Consecuentemente estos residuos adoptan un amplio rango de ángulos c2.
De acuerdo a esto los aminoácidos pueden tener varias conformaciones en sus cadenas laterales y cada uno de estas conformaciones se denomina rotamero. Algunos aminoácidos tienen mas rotameros que otros y en una proteina pueden utilizar todos o solo algunos de ellos dependiendo del impedimento esterico que posea cada residuo en particular. Para la Arginina se tienen 28 rotameros diferentes , aca se presentan solo 6 de ellos para una mejor visualización.
2) El Enlace Peptídico
Los aminoácidos pueden reaccionar con su grupo amino, con su grupo carboxílo y si poseen algún grupo reactivo con su cadena lateral. La reacción más importante que pueden realizar es la condensación del grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxílo de otro aminoácido liberando una molécula de agua, con la formación de un enlace amida llamado enlace peptídico, la molécula resultante se llama un dipéptido.
En el siguiente esquema puede observar que el enlace central N-C, tiene un carácter de semi-doble enlace ya que los grupos N y C=O puede establecer formas resonantes. Este carácter de semi-doble enlace, lleva a la formación de un plano donde se encuentran tanto los átomos centrales N y C, como los átomos unidos a ellos, dando lugar a un rectángulo donde los vértices están formados por el C a del aminoácido n, el átomo de H del grupo amino, el Ca del aminoácido n+1, y el átomo de O del grupo carboxílico. Este plano que une dos aminoácidos tiene libre rotación a través de los carbonos alfa, en donde además se encuentran ubicados los grupos laterales de los aminoácidos.
3) Angulos de Torsion
La figura de en frente muestra los tres ángulos de torsión principales del enlace peptídico o de un polipéptido: phi (F), psi (Y), y omega (W).
La planaridad del enlace peptídico es de 180ºen casi todos los enlaces peptídicos de la cadena principal. Solo en raros casos es de 10º para un enlace peptídico cis el cual implica un residuo de prolina.
Si tenemos una serie de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos , se puede apreciar que en un extremo de la cadena el aminoácido tiene su grupo amino sin combinar y en el otro extremo de la cadena , el aminoácido tiene su grupo carboxílo sin combinar. Esto ha dado lugar a la nomenclatura de extremo N, o extremo amino y extremo C o extremo carboxílo, para el extremo con el grupo amino o carboxílo libre, respectivamente. Además por convención en una cadena polipeptídica, el primer aminoácido de la cadena es aquel del extremo amino, es decir el que tiene el grupo amino libre, por lo mismo el último aminoácido de la cadena es aquel del extremo carboxílo, es decir aquel que tiene el grupo carboxílo libre.
Se puede entonces definir una proteína como una cadena polipeptídica con peso molecular mayor a 5.000, las cadenas con pesos menores se llaman polipéptidos y si presentan menos de 10 aminoacidos se denominan oligopeptidos. Existen muchos polipéptidos y oligopéptidos con importantes funciones biológicas.
