Los ácidos carboxílicos constituyen un grupo de compuestos que se caracterizan porque poseen un grupo funcional -COOH llamado grupo carboxilo o grupo carboxi se produce cuando se une un grupo hidroxilo (-OH) y carbonilo (C=O). Se puede representar como COOH ó CO2H.
Tabla de contenidos
1) Características y propiedades
2) Reacciones
3) Nomenclatura
4) Ejemplos de ácidos carboxílicos
Características y propiedades
Los derivados de los acidos carboxilicos tienen como formula general R-COOH.Tiene propiedades ácidas; los dos átomos de oxígeno son electronegativos y tienden a atraer a los protones del átomo de hidrógeno del grupo hidroxilo, por lo que de esta forma se debilita el enlace y es más fácil que se ceda el correspondiente electron, H+, quedando el neutron del ácido, R-COO-. Además, en este anión, la carga negativa se distribuye (se deslocaliza) simétricamente entre los dos átomos de oxígeno, de forma que los enlaces carbono-oxígeno adquieren un carácter de enlace parcialmente doble.
Generalmente los ácidos carboxílicos son ácidos débiles, con sólo un 1% de sus moléculas disociadas para dar los correspondientes iones, a temperatura ambiente y en disolución acuosa. Pero sí son más ácidos que otros en los que no se produce esa deslocalización electrónica, como por ejemplo los alcoholes. El ion resultante, R-COOH-, se nombra con el sufijo "-ato". Por ejemplo, el anión procedente de la do acético]] se llama ion acetato. Al grupo COO- se le denomina carboxilato.
Reacciones
Los ácidos carboxílicos reaccionan con bases para formar sales. En estas sales el hidrógeno del grupo OH se reemplaza con el ion de un metal, por ejemplo Na+. De esta forma, el ácido acético reacciona con bicarbonato de sodio para dar acetato de sodio, dióxido de carbono y agua.
CH3COOH + NaHCO3 → CH3COONa + CO2 + H2O
Los grupos carboxilos reaccionan con los grupos amino para formar amidas. En el caso de aminoácidos que reaccionan con otros aminoácidos para dar proteínas, al enlace de tipo amida que se forma se denomina enlace peptídico. Igualmente, los ácidos carboxílicos pueden reaccionar con alcoholes para dar ésteres, o bien con halogenuros para dar halogenuros de ácido, o entre sí para dar anhídridos. Los ésteres, anhídridos, halogenuros de ácido y amidas se llaman derivados de ácido.
Nomenclatura
Los nombres de los ácidos carboxílicos se designan según la fuente natural de la que inicialmente se aislaron.
Nombres y fuentes naturales de los ácidos carboxílicos
En el sistema IUPAC los nombres de los ácidos carboxílicos se forman reemplazando la terminación “o” de los alcanos por “oico”, y anteponiendo la palabra ácido.
El esqueleto de los ácidos alcanoicos se enumera asignando el N° 1 al carbono carboxílico y continuando por la cadena más larga que incluya el grupo COOH.
Ejemplos de ácidos carboxílicos
*HCOOH ácido fórmico (se encuentra en insectos, fórmico se refiere a las hormigas)
*CH3COOH ácido acético o etanoico (se encuentra en el vinagre)
*HOOC-COOH ácido etanodioico, también llamado ácido oxálico,
*CH3CH2COOH ácido propanoico
*C6H5COOH ácido benzoico (el benzoato de sodio, la sal de sodio del ácido benzoico se emplea como conservante)
*Ácido láctico
*Todos los aminoácidos contienen un grupo carboxilo y un grupo amino. Cuando reacciona el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro se forma un enlace amida llamado enlace peptídico. Las proteínas son polímeros de aminoácidos y tienen en un extremo un grupo carboxilo terminal.
*Todos los ácidos grasos son ácidos carboxílicos. Por ejemplo, el ácido palmítico, esteárico, oleico, linoleico, etcétera. Estos ácidos con la glicerina forman ésteres llamados triglicéridos.
Las sales de ácidos carboxílicos de cadena larga se emplean como tensoactivos. Por ejemplo, el estearato de sodio (octadecanoato de sodio), de fórmula CH3(CH2)16COO-Na+.
Grupo amino
En química orgánica, un grupo amino es un grupo funcional derivado del amoniaco o alguno de sus derivados alquilados por eliminación de uno de sus átomos de hidrógeno. Se fórmula según su procedencia como -NH2, -NRH o -NR2. Un compuesto que contiene un grupo amino es una amina.
Enlace peptídico
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. El enlace peptídico tiene lugar mediante la pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el carboxilo de otro:
El resultado es un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido Alanil-serina.
Características estructurales del enlace
Podríamos pensar que una proteína puede adoptar miles de conformaciones debidas al giro libre en torno a los enlaces sencillos. Sin embargo, en su estado natural sólo adoptan una única conformación tridimensional que llamamos conformación nativa; que es directamente responsable de la actividad de la proteína.
Esto hizo pensar que no podía haber giro libre en todos los enlaces; y efectivamente, mediante difracción de rayos X se vio que el enlace peptídico era más corto que un enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carácter (60%) de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia.
Por esa razón no hay giro libre en torno a este enlace. Esta estabilización obliga a que los 4 átomos que forman en enlace peptídico más los dos carbonos que se encuentran en posición a (marcado con a en la ilustración) con respecto a dicho enlace, se encuentren en un plano paralelo a ello:
Esta ordenación planar rígida es el resultado de la estabilización por resonancia del enlace peptídico. Por ello, el armazón está constituido por la serie de planos sucesivos separados por grupos metileno sustituidos. Esto impone restricciones importantes al número posible de conformaciones que puede adoptar una proteína.
El O carbonílico y el hidrógeno amídico se encuentran en posición trans (uno a cada lado del plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-Ca y Ca-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo que podría haber giro. Pero no todos los giros son posibles.
Si denominamos ? al valor del ángulo que puede adoptar el enlace N-Ca, y ? al del enlace Ca-C, sólo existirán unos valores permitidos para ? y ?; y dependerá en gran medida del tamaño del grupo R.
Se producen nuevamente restricciones al giro libre, debido a las características de los grupos R sucesivos.
Molécula polar
Polaridad de la molécula de agua. Los enlaces oxígeno-hidrógeno tienen los electrones más próximos al núcleo de oxígeno. Como los dos enlaces no aparecen opuestos, la molécula en su conjunto resulta dipolar, con un lado negativo y otro, el de los dos núcleos de hidrógeno, positivo.
Es polar aquella molécula en la que la distribución de las cargas eléctricas no es simétrica respecto a un centro. El carácter dipolar de ciertas moléculas depende de la presencia de enlaces polares en su estructura, aunque pueden existir moléculas con enlaces polares pero que sin embargo no tengan momento dipolar neto debido a una distribución simétrica de las cargas, caso del metano. Es necesaria cierta asimetría para que los componentes de los momentos dipolares generadas en cada uno de los enlaces polares no se cancelen y por ende exista polaridad. El carácter polar de una molécula, es medido por el momento dipolar, el cual es igual a la suma de cada uno de los momentos dipolares originados en cada uno de los enlaces polares de la molécula.
Las moléculas polares se disuelven fácilmente en disolventes polares y no lo hacen sin embargo en disolventes no polares. El disolvente polar por excelencia es el agua, así que las sustancias polares son hidrosolubles o hidrófilas, mientras las no polares son hidrófobas.
La polaridad eléctrica es un factor esencial de la organización de las moléculas biológicas en estructuras supramoleculares, como las membranas de bicapa, estructuradas por moléculas de lípidos que tienen una parte polar y otra no polar (moléculas anfipáticas).
Hidrófilo
Hidrófilo es el comportamiento de toda molécula que tiene afinidad por el agua. En una disolución o coloide, las partículas hidrófilas tienden a acercarse y mantener contacto con el agua.
Neutros no polares
Los grupos de aminoácidos apolares neutros o neutros no polares contienen principalmente grupos R hidrocarbonatados, que no llevan carga ni positiva ni negativa. Son hidrófobos debido a su poca interacción con el agua, y gracias a esto participan de manera importante en la estructura tridimensional de las proteínas.
En este grupo se encuentran dos tipos de cadenas R hidrocarbonatadas:
•Aromáticos: contienen estructuras cíclicas que constituyen una clase de hidrocarburos insaturados con propiedades únicas. Dentro de estos podemos encontrar la fenilalanina y el Triptófano.
•Alifáticos: Hidrocarburos no aromaticos. En estos se encuentra la glicina, la alanina, la valina, la leucina, isoleucina y la prolina.
•Asi mismo se encuentran los aminoácidos que poseen grupos SH como la Metionina y la Cisteina.
Apolar
Apolar es todo aquello que carece de polos, y en química se aplica a cierto tipo de moléculas.
Una molécula es polar cuando uno de sus extremos está cargado positivamente, y el otro de manera negativa. Cuando una molécula es apolar, estas cargas no existen.
Se suele usar el término hidrófobo para una sustancia apolar, debido a la similitud de comportamientos: un hidrófobo es aquel o aquello que teme u odia al agua, y las sustancias apolares, no se disuelven en agua, a pesar de ser líquidas (como el aceite) El agua es un disolvente polar, y por tanto, en su seno sólo puede albergar moléculas polares. Esto se basa en que a niveles microscópicos, algo se disuelve en una sustancia cuando aparecen unos puentes moleculares entre las partículas de disolvente y de soluto. Estos puentes (o enlaces moleculares secundarios) aparecen entre las zonas con cargas distintas en ambas sustancias. El agua es una molécula polar (tiene dos zonas con distinta carga, positiva y negativa) y cualquier cosa que se quiera disolver en ella, ha de ser polar, para poder establecerse dicho enlaces.
Hidrófobo
El término hidrofobia proviene del griego, donde se combinan las palabras hydrós (agua), y fobos (horror). Por lo tanto algo hidrófobo es aquello que tiene horror al agua.
En el contexto fisicoquímico, el término se aplica a aquellas sustancias que son repelidas por el agua o que no se pueden mezclar con ella. Un ejemplo de sustancias hidrófobas son los aceites.
Ácido
Un ácido es cualquier sustancia que en disolución acuosa aporta iones H+ al medio. Un ejemplo claro puede ser el ácido clorhídrico, de fórmula HCl.
Base (química)
Una base es, en primera aproximación (según Arrhenius), cualquier sustancia que en disolución acuosa aporta iones OH- al medio. Un ejemplo claro es el hidróxido potásico, de fórmula KOH.
Isomería
La isomería es una propiedad de ciertos compuestos químicos que con igual fórmula química, es decir, iguales proporciones relativas de los átomos que conforman su molécula, presentan estructuras moleculares distintas. Dichos compuestos reciben la denominación de isómeros.
Los isómeros son compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero diferente fórmula estructural (y por tanto diferentes propiedades). Por ejemplo, el alcohol etílico o etanol y el éter dimetílico.
Tabla de contenidos
1) Isomería Plana
1.1) Isomería plana de cadena
1.2) Isomería plana de posición
1.3) Isomería plana de función
2) Estereoisomería
2.1) Estereoisomería geométrica
2.1.1) Ejemplo de Estereoisomería geométrica
2.2) Estereoisomería óptica
2.2.1) Forma racémica
2.2.2) Poder rotatorio específico
2.2.3) Motivo
Isomería Plana
En la isomería plana o estructural las diferencias se ponen de manifiesto al representar el compuesto en el plano.
Estereoisomería
Los isómeros tienen igual forma en el plano. Es necesario representarlos en el espacio para visualizar las diferencias.
Estereoisomería geométrica
Se produce cuando hay dos carbonos unidos con doble enlace que tienen las otras valencias con los mismos sustituyentes (2 pares) o con dos iguales y uno distinto.
No se presenta isomería geométrica si tiene tres o los cuatro sustituyentes iguales. Tampoco puede presentarse con triples enlaces.
A las dos posibilidades se las denomina forma CiS y forma Trans.
Estereoisomería óptica
Los isómeros ópticos se diferencian en que desvían el plano de la luz polarizada. Uno hacia la derecha (isómero dextrógiro) y otro a la izquierda (isómero levógiro).
Forma racémica
Es la mezcla equimolecular de los isómeros dextro y levo. Esta fórmula es ópticamente inactiva (no desvía el plano de la luz polarizada).
Poder rotatorio específico
Es la desviación que sufre el plano de polarización al atravesar la luz polarizada una disolución que contenga 1 gramo de sustancia por cm³ en un recipiente de 1 dm de longitud. Es el mismo para ambos isómeros.
Motivo
Esta isomería se presenta cuando en la molécula existe algún carbono asimétrico (satura sus valencias con todos los grupos distintos entre sí).
Tabla de contenidos
1) Características y propiedades
2) Reacciones
3) Nomenclatura
4) Ejemplos de ácidos carboxílicos
Características y propiedades
Los derivados de los acidos carboxilicos tienen como formula general R-COOH.Tiene propiedades ácidas; los dos átomos de oxígeno son electronegativos y tienden a atraer a los protones del átomo de hidrógeno del grupo hidroxilo, por lo que de esta forma se debilita el enlace y es más fácil que se ceda el correspondiente electron, H+, quedando el neutron del ácido, R-COO-. Además, en este anión, la carga negativa se distribuye (se deslocaliza) simétricamente entre los dos átomos de oxígeno, de forma que los enlaces carbono-oxígeno adquieren un carácter de enlace parcialmente doble.
Generalmente los ácidos carboxílicos son ácidos débiles, con sólo un 1% de sus moléculas disociadas para dar los correspondientes iones, a temperatura ambiente y en disolución acuosa. Pero sí son más ácidos que otros en los que no se produce esa deslocalización electrónica, como por ejemplo los alcoholes. El ion resultante, R-COOH-, se nombra con el sufijo "-ato". Por ejemplo, el anión procedente de la do acético]] se llama ion acetato. Al grupo COO- se le denomina carboxilato.
Reacciones
Los ácidos carboxílicos reaccionan con bases para formar sales. En estas sales el hidrógeno del grupo OH se reemplaza con el ion de un metal, por ejemplo Na+. De esta forma, el ácido acético reacciona con bicarbonato de sodio para dar acetato de sodio, dióxido de carbono y agua.
CH3COOH + NaHCO3 → CH3COONa + CO2 + H2O
Los grupos carboxilos reaccionan con los grupos amino para formar amidas. En el caso de aminoácidos que reaccionan con otros aminoácidos para dar proteínas, al enlace de tipo amida que se forma se denomina enlace peptídico. Igualmente, los ácidos carboxílicos pueden reaccionar con alcoholes para dar ésteres, o bien con halogenuros para dar halogenuros de ácido, o entre sí para dar anhídridos. Los ésteres, anhídridos, halogenuros de ácido y amidas se llaman derivados de ácido.
Nomenclatura
Los nombres de los ácidos carboxílicos se designan según la fuente natural de la que inicialmente se aislaron.
Nombres y fuentes naturales de los ácidos carboxílicos
En el sistema IUPAC los nombres de los ácidos carboxílicos se forman reemplazando la terminación “o” de los alcanos por “oico”, y anteponiendo la palabra ácido.El esqueleto de los ácidos alcanoicos se enumera asignando el N° 1 al carbono carboxílico y continuando por la cadena más larga que incluya el grupo COOH.
Ejemplos de ácidos carboxílicos
*HCOOH ácido fórmico (se encuentra en insectos, fórmico se refiere a las hormigas)
*CH3COOH ácido acético o etanoico (se encuentra en el vinagre)
*HOOC-COOH ácido etanodioico, también llamado ácido oxálico,
*CH3CH2COOH ácido propanoico
*C6H5COOH ácido benzoico (el benzoato de sodio, la sal de sodio del ácido benzoico se emplea como conservante)
*Ácido láctico
*Todos los aminoácidos contienen un grupo carboxilo y un grupo amino. Cuando reacciona el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro se forma un enlace amida llamado enlace peptídico. Las proteínas son polímeros de aminoácidos y tienen en un extremo un grupo carboxilo terminal.
*Todos los ácidos grasos son ácidos carboxílicos. Por ejemplo, el ácido palmítico, esteárico, oleico, linoleico, etcétera. Estos ácidos con la glicerina forman ésteres llamados triglicéridos.
Las sales de ácidos carboxílicos de cadena larga se emplean como tensoactivos. Por ejemplo, el estearato de sodio (octadecanoato de sodio), de fórmula CH3(CH2)16COO-Na+.Grupo amino
En química orgánica, un grupo amino es un grupo funcional derivado del amoniaco o alguno de sus derivados alquilados por eliminación de uno de sus átomos de hidrógeno. Se fórmula según su procedencia como -NH2, -NRH o -NR2. Un compuesto que contiene un grupo amino es una amina.
Enlace peptídico
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. El enlace peptídico tiene lugar mediante la pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el carboxilo de otro:
El resultado es un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido Alanil-serina.
Características estructurales del enlace
Podríamos pensar que una proteína puede adoptar miles de conformaciones debidas al giro libre en torno a los enlaces sencillos. Sin embargo, en su estado natural sólo adoptan una única conformación tridimensional que llamamos conformación nativa; que es directamente responsable de la actividad de la proteína.Esto hizo pensar que no podía haber giro libre en todos los enlaces; y efectivamente, mediante difracción de rayos X se vio que el enlace peptídico era más corto que un enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carácter (60%) de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia.
Por esa razón no hay giro libre en torno a este enlace. Esta estabilización obliga a que los 4 átomos que forman en enlace peptídico más los dos carbonos que se encuentran en posición a (marcado con a en la ilustración) con respecto a dicho enlace, se encuentren en un plano paralelo a ello:
Esta ordenación planar rígida es el resultado de la estabilización por resonancia del enlace peptídico. Por ello, el armazón está constituido por la serie de planos sucesivos separados por grupos metileno sustituidos. Esto impone restricciones importantes al número posible de conformaciones que puede adoptar una proteína.El O carbonílico y el hidrógeno amídico se encuentran en posición trans (uno a cada lado del plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-Ca y Ca-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo que podría haber giro. Pero no todos los giros son posibles.
Si denominamos ? al valor del ángulo que puede adoptar el enlace N-Ca, y ? al del enlace Ca-C, sólo existirán unos valores permitidos para ? y ?; y dependerá en gran medida del tamaño del grupo R.
Se producen nuevamente restricciones al giro libre, debido a las características de los grupos R sucesivos.
Molécula polar
Polaridad de la molécula de agua. Los enlaces oxígeno-hidrógeno tienen los electrones más próximos al núcleo de oxígeno. Como los dos enlaces no aparecen opuestos, la molécula en su conjunto resulta dipolar, con un lado negativo y otro, el de los dos núcleos de hidrógeno, positivo.
Es polar aquella molécula en la que la distribución de las cargas eléctricas no es simétrica respecto a un centro. El carácter dipolar de ciertas moléculas depende de la presencia de enlaces polares en su estructura, aunque pueden existir moléculas con enlaces polares pero que sin embargo no tengan momento dipolar neto debido a una distribución simétrica de las cargas, caso del metano. Es necesaria cierta asimetría para que los componentes de los momentos dipolares generadas en cada uno de los enlaces polares no se cancelen y por ende exista polaridad. El carácter polar de una molécula, es medido por el momento dipolar, el cual es igual a la suma de cada uno de los momentos dipolares originados en cada uno de los enlaces polares de la molécula.
Las moléculas polares se disuelven fácilmente en disolventes polares y no lo hacen sin embargo en disolventes no polares. El disolvente polar por excelencia es el agua, así que las sustancias polares son hidrosolubles o hidrófilas, mientras las no polares son hidrófobas.
La polaridad eléctrica es un factor esencial de la organización de las moléculas biológicas en estructuras supramoleculares, como las membranas de bicapa, estructuradas por moléculas de lípidos que tienen una parte polar y otra no polar (moléculas anfipáticas).
Hidrófilo
Hidrófilo es el comportamiento de toda molécula que tiene afinidad por el agua. En una disolución o coloide, las partículas hidrófilas tienden a acercarse y mantener contacto con el agua.
Neutros no polares
Los grupos de aminoácidos apolares neutros o neutros no polares contienen principalmente grupos R hidrocarbonatados, que no llevan carga ni positiva ni negativa. Son hidrófobos debido a su poca interacción con el agua, y gracias a esto participan de manera importante en la estructura tridimensional de las proteínas.
En este grupo se encuentran dos tipos de cadenas R hidrocarbonatadas:
•Aromáticos: contienen estructuras cíclicas que constituyen una clase de hidrocarburos insaturados con propiedades únicas. Dentro de estos podemos encontrar la fenilalanina y el Triptófano.
•Alifáticos: Hidrocarburos no aromaticos. En estos se encuentra la glicina, la alanina, la valina, la leucina, isoleucina y la prolina.
•Asi mismo se encuentran los aminoácidos que poseen grupos SH como la Metionina y la Cisteina.
Apolar
Apolar es todo aquello que carece de polos, y en química se aplica a cierto tipo de moléculas.
Una molécula es polar cuando uno de sus extremos está cargado positivamente, y el otro de manera negativa. Cuando una molécula es apolar, estas cargas no existen.
Se suele usar el término hidrófobo para una sustancia apolar, debido a la similitud de comportamientos: un hidrófobo es aquel o aquello que teme u odia al agua, y las sustancias apolares, no se disuelven en agua, a pesar de ser líquidas (como el aceite) El agua es un disolvente polar, y por tanto, en su seno sólo puede albergar moléculas polares. Esto se basa en que a niveles microscópicos, algo se disuelve en una sustancia cuando aparecen unos puentes moleculares entre las partículas de disolvente y de soluto. Estos puentes (o enlaces moleculares secundarios) aparecen entre las zonas con cargas distintas en ambas sustancias. El agua es una molécula polar (tiene dos zonas con distinta carga, positiva y negativa) y cualquier cosa que se quiera disolver en ella, ha de ser polar, para poder establecerse dicho enlaces.
Hidrófobo
El término hidrofobia proviene del griego, donde se combinan las palabras hydrós (agua), y fobos (horror). Por lo tanto algo hidrófobo es aquello que tiene horror al agua.
En el contexto fisicoquímico, el término se aplica a aquellas sustancias que son repelidas por el agua o que no se pueden mezclar con ella. Un ejemplo de sustancias hidrófobas son los aceites.
Ácido
Un ácido es cualquier sustancia que en disolución acuosa aporta iones H+ al medio. Un ejemplo claro puede ser el ácido clorhídrico, de fórmula HCl.
Base (química)
Una base es, en primera aproximación (según Arrhenius), cualquier sustancia que en disolución acuosa aporta iones OH- al medio. Un ejemplo claro es el hidróxido potásico, de fórmula KOH.
Isomería
La isomería es una propiedad de ciertos compuestos químicos que con igual fórmula química, es decir, iguales proporciones relativas de los átomos que conforman su molécula, presentan estructuras moleculares distintas. Dichos compuestos reciben la denominación de isómeros.
Los isómeros son compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero diferente fórmula estructural (y por tanto diferentes propiedades). Por ejemplo, el alcohol etílico o etanol y el éter dimetílico.
Tabla de contenidos
1) Isomería Plana
1.1) Isomería plana de cadena
1.2) Isomería plana de posición
1.3) Isomería plana de función
2) Estereoisomería
2.1) Estereoisomería geométrica
2.1.1) Ejemplo de Estereoisomería geométrica
2.2) Estereoisomería óptica
2.2.1) Forma racémica
2.2.2) Poder rotatorio específico
2.2.3) Motivo
Isomería Plana
En la isomería plana o estructural las diferencias se ponen de manifiesto al representar el compuesto en el plano.
EstereoisomeríaLos isómeros tienen igual forma en el plano. Es necesario representarlos en el espacio para visualizar las diferencias.
Estereoisomería geométrica
Se produce cuando hay dos carbonos unidos con doble enlace que tienen las otras valencias con los mismos sustituyentes (2 pares) o con dos iguales y uno distinto.
No se presenta isomería geométrica si tiene tres o los cuatro sustituyentes iguales. Tampoco puede presentarse con triples enlaces.
A las dos posibilidades se las denomina forma CiS y forma Trans.
Estereoisomería óptica
Los isómeros ópticos se diferencian en que desvían el plano de la luz polarizada. Uno hacia la derecha (isómero dextrógiro) y otro a la izquierda (isómero levógiro).
Forma racémica
Es la mezcla equimolecular de los isómeros dextro y levo. Esta fórmula es ópticamente inactiva (no desvía el plano de la luz polarizada).
Poder rotatorio específico
Es la desviación que sufre el plano de polarización al atravesar la luz polarizada una disolución que contenga 1 gramo de sustancia por cm³ en un recipiente de 1 dm de longitud. Es el mismo para ambos isómeros.
Motivo
Esta isomería se presenta cuando en la molécula existe algún carbono asimétrico (satura sus valencias con todos los grupos distintos entre sí).
